- myosin
- миозинБелок сократительных волокон мышц (содержит 2 полипептидные цепи), составляющий до 60% всех мышечных белков, обладает АТФазной активностью; взаимодействуя с актином actin, М. преобразует химическую энергию АТФ в двигательную энергию мышц.* * *Миозин — гексамерный белок, который взаимодействует с актином и превращает энергию, выделяемую при гидролизе АТФ, в силу мышечного сокращения. Актин функционирует и как структурный белок, и как фермент. Молекула М. может катализировать гидролиз от 5 до 10 молекул АТФ в секунду. Каждый М. содержит тонкий стержень (основу) (ок. 135 нм длиной) и глобулярный основной (головной) участок (ок. 10 нм длиной). Молекула состоит из двух идентичных тяжелых цепочек, по 2000 аминокислот в каждой. В хвостовом участке двойная тяжелая цепочка образует α-спираль с двумя выдающимися вперед головками. С-конец является дистальным по отношению к головкам. Два белка с легкими цепочками, А1 (190 аминокислот) и А2 (148 аминокислот), присоединяются (прикрепляются) к глобулярным головкам каждой тяжелой цепочки. Белки с легкими цепочками содержат сайты, связывающие кальций. Участки глобулярных головок проявляют АТФазную активность и могут временно связываться с актином, образуя комплекс актомиозин. Из мышечных тканей птиц и млекопитающих выделено множество изоформ миозина с тяжелыми и легкими цепочками.
Англо-русский толковый словарь генетических терминов. — М.: Изд-во ВНИРО. Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., науч. ред. Л.И.Патрушев. 1995.